活性是一个相对的概念,由于其天然构象的限制,抗原抗体两者之间的活性是一个固定的值;不同的抗原抗体天然构象不一样,所以其活性也是不一样的固定数值,可能是0.1nM,10nM或者1uM。蛋白产品进行测定时活性不好的原因可能是多样性的,由于生物学检测方法通常是间接的,未经过充分验证的方法进行测定可能会引起偏差;蛋白活性“不好“也可能和亲和力有关,亲和力较弱的抗原抗体相对于亲和力较强的抗原抗体(100nM v.s. 0.1nM)在同样的剂量条件下有较弱的信号值,此“不好“为蛋白抗原的正常表现,恺佧生物提供的目录蛋白均经过验证的方法进行活性测定,匹配文献报道记载的亲和力数值;重组表达出来的靶点蛋白和其在膜上的天然3D构象存在差异,很有可能出现ELISA蛋白水平有活性,细胞水平没有活性或者经细胞免疫得到的阳性抗体在重组蛋白水平没有活性的情况,这种情况很有可能是因为虽然重组蛋白虽然有正确的氨基酸序列二级结构,但是没有正确的三级结构折叠导致的,恺佧生物基于蛋白结构进行生物信息学分析和蛋白设计,维持重组蛋白的正确三维构象,得到和靶点在细胞膜表面相当活性的重组蛋白,恺佧生物提供的完整活性的CD20跨膜蛋白就是典型的案例。